Bakterien, die hohen Temperaturen trotzen müssen, haben verschiedene Strategien entwickelt, um ihre Enzyme funktionsfähig zu halten. Thermotaga maritima sorgt zum Beispiel dafür, dass das zentral in der Genexpression arbeitende Protein NusG sich zusammenrollen kann wie ein Igel. Dabei geraten die beiden Domänen in der Molekülkette so nah zusammen, dass sie ihre Tätigkeit zwar nicht mehr ausüben, aber so der Hitze widerstehen können.
Zwischendurch kann es aber immer wieder vorübergehend tätig werden, indem es sich "aus seinem eigenen Schutzpanzer rollt".
Links: Das Protein NusG zeigt in Bakterien wie Escherichia coli keine Wechselwirkung zwischen der N-terminalen Domäne (blau) und der C-terminalen Domäne (rot). Die Domänen sind relativ zueinander frei beweglich und können so an weitere Proteine binden.
Mitte: Das Bakterium Escherichia coli besitzt auch ein dem NusG ähnliches Protein, RfaH. Hier liegen die Domänen eng beieinander, sie werden erst durch die Bindung eines spezifischen DNA Stücks geöffnet, wobei die C-terminale Domäne komplett ihre Struktur ändert.
Rechts: Im Bakterium Thermotoga maritima trägt die Wechselwirkung zwischen der N-terminalen Domäne (blau) und der C-terminalen Domäne (rot) erheblich zur Stabilität des Proteins bei. Zusätzlich existiert eine weitere strukturelle Einheit (gelb), deren Funktion bisher unbekannt ist.
Grafik: Dr. Kristian Schweimer, Lehrstuhl Biopolymere, Universität Bayreuth
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